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Kompetetive Hemmung: Ein spezifischer Antagonist konkuriert mit dem Agonisten eines Rezeptors um die Bindungsstelle und wenn dessen Affinität zum Rezepter höher ist oder dessen Konzentration höher als die des Agonisten, dann blockiert der Antagonist den Rezeptor und somit erfolgt keine Reizweiterleitung bzw. -bildung.

Nicht kompetetive Hemmung: Dabei kann der Inhibitor sich mit dem Enzym alleine oder auf den Substrat-Enzym-Komplex verbinden wodurch sich der SE-Komplex in einer Weise ändert, dass daraus kein Produkt freigesetzt wird.

Vmax* [S]/(Km + [S])
kcat = Vmax/[E]
Wobei kcat die Turn-Over-Number bzw. Wechselzahl bezeichnet und ein Maß für die Leistungsfähigkeit des Enzyms.
Mathematisch beschreibt sie das Maximum des Enzymumsatzes pro Zeit, dass auch durch Erhöhung der Substratkonzentration nicht steigerbar is.
Dividiert man die Turn-Over-Number durch die Michaelis-Menten-Konstante (Km) so erhällt man ein Maß für die Effizienz des Enzyms.

Die Aktivität ist abhängig vom pH-Wert sowie der Temperatur. Somit existiert für jedes Enzym ein pH-Wert bei dem es ideal (maximale Aktivität) katalyisert sowie eine Temperatur bei der es ideal katalysiert.

Jaja, nachdem ich mich mit Ephedrintee und ca 350mg Coffein gedoped hab, ging das Lernen sogar ohne einzuschlafen. -_-
Direktlink  Kommentare: 0 geschrieben von potassium am Dienstag, 20.01.2009, 17:39
Eingeordnet unter: Chemie, Technische Chemie, Uni, Wissenschaft

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